Analisis Pembentukan Struktur Sekunder dan Tersier Pada Protein
Analisis Pembentukan Struktur Sekunder
dan Tersier Pada Protein
Protein adalah suatu senyawa organik yang mempunyai berat
molekul besar antara ribuan hingga jutaan satuan (g/mol). Protein tersusun dari
atom-atom C, H, O dan N ditambah beberapa unsur lainnya seperti P dan S.
Atom-atom itu membentuk unit-unit asam amino. Urutan asam amino dalam protein
maupun hubungan antara asam amino satu dengan yang lain, menentukan sifat
biologis suatu protein. (Girinda, 1990). Protein adalah sumber asam amino yang
mengandung unsur C, H, O dan N yang tidak dimiliki oleh lemak dan karbohidrat.
Molekul protein mengandung gula terpor belerang, dan ada jenis protein yang
mengandung unsur logam seperti besi dan tembaga. (Winarnno, 1997).
Struktur Protein dapat
dibagi menjadi beberapa bentuk yaitu : struktur primer, sekunder, tersier, dan
kuartener.
1)
Struktur Primer
Susunan linier asam amino dalam protein merupakan struktur
primer. Susunan tersebut merupakan suatu rangkain unik dari asam amino yang
menentukan sifat dasar dari berbagai protein, dan secara umum menentukan bentuk
struktur sekunder dan tersier. Bila protein mengandung banyak asam amino dan
gugus hidrofobik, daya kelarutannya dalam air kurang baik dibandingkan dengan
protein yang banyak mengandung asam amino dengan gugus hidrofil.
Struktur primer merupakan struktur yang sederhana
dengan urutan-urutan asam amino yang tersusun secara linear yang mirip seperti
tatanan huruf dalam sebuah kata dan tidak terjadi percabangan rantai. Struktur
primer terbentuk melalui ikatan antara gugus α–amino dengan gugus α–karboksil.
Ikatan tersebut dinamakan ikatan peptida atau ikatan amida (Berg et al.,
2006; Lodish et al., 2003). Struktur ini dapat menentukan urutan suatu
asam amino dari suatu polipeptida (Voet & Judith, 2009).
2)
Struktur Sekunder
Struktur sekunder adalah struktur protein yang
merupakan polipeptida terlipat-lipat, berbentuk tiga dimensi dengan cabang-cabang
rantai polipeptidanya tersusun saling berdekatan. Contoh bahan yang mempunyai
struktur ini ialah bentuk α-heliks pada wol, bentuk lipatan-lipatan (wiru) pada
molekul-molekul sutera, serta bentuk heliks pada kolagen.
Struktur sekunder merupakan kombinasi antara struktur
primer yang linear distabilkan oleh ikatan hidrogen antara gugus =CO dan
=NH di sepanjang tulang belakang polipeptida. Salah satu contoh struktur
sekunder adalah α-heliks dan β-pleated. Struktur ini memiliki segmen-segmen
dalam polipeptida yang terlilit atau terlipat secara berulang. (Campbell et
al., 2009; Conn, 2008).
3)
Struktur Tersier
Bentuk penyusunan
bagian terbesar rantai cabang disebut struktur tersier, yaitu susunan dari
struktur sekunder yang satu dengan struktur sekunder bentuk lain. Contohnya
adalah beberapa protein yang mempunyai bentuk α-heliks dan bagian yang tidak
berbentuk α-heliks. Biasanya bentuk-bentuk sekunder ini dihubungkan dengan
ikatan hidrogen, ikatan garam, interaksi hidrofobik, dan ikatan disulfida.
Struktur tersier dari suatu protein adalah lapisan
yang tumpang tindih di atas pola struktur sekunder yang terdiri atas
pemutarbalikan tak beraturan dari ikatan antara rantai samping (gugus R)
berbagai asam amino. Struktur ini merupakan konformasi tiga dimensi yang
mengacu pada hubungan spasial antar struktur sekunder. Struktur ini distabilkan
oleh empat macam ikatan, yakni ikatan hidrogen, ikatan ionik, ikatan kovalen,
dan ikatan hidrofobik. Dalam struktur ini, ikatan hidrofobik sangat penting
bagi protein. Asam amino yang memiliki sifat hidrofobik akan berikatan di
bagian dalam protein globuler yang tidak berikatan dengan air, sementara asam
amino yang bersifat hodrofilik secara umum akan berada di sisi permukaan luar
yang berikatan dengan air di sekelilingnya (Murray et al, 2009;
Lehninger et al, 2004).
4)
Struktur Kuartener
Struktur ini melibatkan beberapa polipeptida dalam
membentuk suatu protein. Ikatan-ikatan yang terjadi sampai terbentuknya protein
sama dengan ikatan- ikatan yang terjadi pada struktur tersier (Winarno, 2004).
Struktur kuarterner adalah gambaran dari pengaturan
sub-unit atau promoter protein dalam ruang. Struktur ini memiliki dua atau
lebih dari sub-unit protein dengan struktur tersier yang akan membentuk protein
kompleks yang fungsional. ikatan yang berperan dalam struktur ini adalah ikatan
nonkovalen, yakni interaksi elektrostatis, hidrogen, dan hidrofobik. Protein
dengan struktur kuarterner sering disebut juga dengan protein multimerik. Jika
protein yang tersusun dari dua sub-unit disebut dengan protein dimerik dan jika
tersusun dari empat sub-unit disebut dengan protein tetramerik (Lodish et al.,
2003; Murray et al, 2009). Peranan protein diantaranya sebagai
katalisator, pendukung, cadangan, sistem imun, alat gerak, sistem transpor, dan
respon kimiawi. Protein-protein tersebut merupakan hasil ekspresi dari
informasi genetik masing-masing suatu organisme tak terkecuali pada bakteri
(Campbell et al., 2009; Lehninger et al., 2004).
PERMASALAHAN :
1.
Apa yang akan terjadi jika protein dapat terkoagulasi
akibat pemanasan?
2.
Apa yang dimaksud dengan
renaturasi? Serta jelaskan proses terjadinya !
3.
Jelaskan ikatan-ikatan apa saja yang terdapat
pada struktur tersier pada protein !
4.
Bentuk yang paling umum dari struktur sekunder adalah α-heliks
dan β-sheet. Jelaskan perbedaan dari kedua struktur tersebut!
Saya mencoba menjawab permasalahan 1.
BalasHapusPanas dapat digunakan untuk mengacaukan ikatan hidrogen dan interaksi hidrofobik non polar. Hal ini terjadi karena suhu tinggi dapat meningkatkan energi kinetik dan menyebabkan molekul penyusun protein bergerak atau bergetar sangat cepat sehingga mengacaukan ikatan molekul tersebut. Protein telur mengalami denaturasi dan terkoagulasi selama pemasakan.
Nama saya dolla mulyana harnas dengan nim a1c116080 akan mencoba mencoba menjawab nomor 4 Dalam rantai α-helix, bentuk ikatan hidrogen antara atom oksigen dalam tulang punggung polipeptida gugus karbonil dalam satu asam amino dan atom hidrogen dalam gugus amino backbone polipeptida asam amino lain yang empat asam amino jauh sepanjang rantai. Ini memegang hamparan asam amino dalam kumparan tangan kanan. Setiap belokan heliks dalam heliks alfa memiliki 3,6 residu asam amino. Kelompok R (rantai samping) dari polipeptida menonjol keluar dari rantai α-helix dan tidak terlibat dalam ikatan H yang mempertahankan struktur α-heliks.
BalasHapusDalam lembar β-lipit, membentang dari asam amino yang diadakan di sebuah konformasi hampir sepenuhnya diperpanjang bahwa “lipatan” atau zig-zags karena sifat non-linear dari CC tunggal dan ikatan kovalen CN. β-lipit lembar pernah terjadi sendiri. Mereka harus diadakan di tempat oleh lembaran β-lipit lainnya. Membentang dari asam amino dalam lembaran β-lipit diadakan dalam struktur lembar lipit mereka karena ikatan hidrogen terbentuk antara atom oksigen dalam polipeptida gugus karbonil dari satu lembar β-lipit dan atom hidrogen dalam gugus amino polipeptida β. Lembaran β-lipit yang memegang satu sama lain bersama-sama menyelaraskan paralel atau antiparalel satu sama lain. Kelompok R dari asam amino dalam β-lipit lembar titik keluar tegak lurus terhadap ikatan hidrogen memegang lembaran β-lipit bersama-sama, dan tidak terlibat dalam mempertahankan struktur lembar β-lipit.
Baik saya akan menjawab permasalahan anda yang ke 2
BalasHapusRenaturasi adalah proses pembentukan kembali struktur untai ganda dari keadaan terdenaturasi. Renaturasi merupakan suatu proses yang dapat terjadi secara vitro maupun invitro. Tahapan yang menentukan kecepatan renaturasi bukan proses pembentukan untai gandanya melainkan proses tumbukan antara molekul untai tunggal dengan untai tunggal lainnya.
Izin menjawab permasalahan no 3
BalasHapusAda empat jenis ikatan
1.ikatan hidrogen
adalah gaya tarik antar-molekul yang terjadi antara atom hidrogen yang terikat dengan atom sangat elektronegatif (N, O, atau F) dan pasangan elektron bebas dari atom sangat elektronegatif lainnya. Ikatan ini muncul sebagaimana ikatan N—H, O—H, dan F—H bersifat sangat polar, di mana muatan parsial positif pada H dan muatan parsial negatif pada atom elektronegatif (N, O, atau F).
2.ikatan ionik,
adalah suatu ikatan yang terjadi pada atom yang mempunyai muatan yang besarnya sama namun memiliki muatan yang berlawanan tanda. Ikatan ion terbentuk sebagai akibat adanya gaya tarik menarik antara ion positif dan ion negatif. Ion positif terbentuk karena unsure logam melepaskan elektronnya, sedangkan ion negatif terbentuk karena unsur nonlogam menerima elektron.
Ikatan ion terjadi karena adanya serah terima elektron. Atom-atom membentuk ikatan ion karena masing-masing atom ingin mencapai keseimbangan/kestabilan seperti struktur elektron gas mulia.
3.ikatan kovalen,
Ikatan kovalen adalah sejenis ikatan kimia yang memiliki karakteristik berupa pasangan elektron yang saling terbagi (pemakaian bersama elektron) di antara atom-atom yang berikatan. Singkatnya, stabilitas tarikan dan tolakan yang terbentuk di antara atom-atom ketika mempergunakan bersama elektron dikenal sebagai ikatan kovalen.
4.ikatan hidrofobik.
terjadi bila rantai polipeptida membentuk lipatan, sehingga gugus nonpolar terlipat ke dalam dan sisi polarnya akan berada di sebelah luar. Ikatan inilah yang sebenarnya menjadikan protein yang larut dalam air menjadi stabil.